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Geheimnis der Antibiotika-Resistenzen enthüllt

New York (pte) – Forscher der Rockefeller University und der Universidade Nova de Lisboa haben eine neue Erklärung gefunden, wie das Bakterium „Staphylococcus aureus“ verschiedene weitverbreitete Antibiotika umgeht. Mariana Pinho, Herm’nia de Lencastre und Alexander Tomasz haben nachgewiesen, dass ein Protein entscheidend für diese Arzneimittelresistenz ist, das zuvor für unwichtig gehalten wurde. Das alte Resistenzmodell sei daher nicht länger haltbar. Neue Antibiotika seien laut den Wissenschaftlern zu entwickeln, die auf das Protein PBP2 abzielen, berichtet das Fachmagazin Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) in seiner aktuellen Ausgabe.

Seit der Einführung der Antibiotika in den vierziger Jahren hat S. aureus eine Reihe von Mechanismen entwickelt, die die potentiell tödliche Wirkung der eingesetzten Chemotherapeutika außer Kraft setzen. Der wichtigste Trick war dabei die Aneignung eines fremden Gens, mecA, das die Resistenz gegen Methicillin zusätzlich zu Penicillin und einer Reihe anderer Antibiotika überträgt, die alle zu den so genannten Beta-Lactam-Antibiotika gehören. Diese Antibiotika töten Bakterien indem sie sich an die PBP-Proteine (Pencillin-Binding-Protein) binden und sie inaktivieren. Diese Proteine helfen, die Zellwände der Bakterien zu bilden. Ohne entsprechende Zellwand fehlt der notwendige Zusammenhalt, und die Bakterie platzt. Methicillin- resistente S. aureus Stämme (MRSA) sind für diese Antibiotika undurchdring- lich, da das erworbene mecA-Gen ein etwas anderes PBP-Protein, nämlich PBP2A, kodiert. Präzise Erklärungen für dieses Phänomen fehlten bisher.

Jetzt scheint die Lösung für dieses Rätsel gefunden. Das Team wies nach, dass das erworbene PBP2A in den MRSA-Stämmen mit einer bestimmten Region des ursprünglichen PBP2 kooperiert, um in Anwesenheit der Beta-Lactam- Antibiotika Zellwände aufzubauen. Laut Tomasz habe man jetzt das erste Mal beobachtet, dass ein importiertes Protein lernt, mit einem ursprüng- lichen Protein zu kooperieren. Zusätzlich wurde nachgewiesen, dass die beiden Proteine sich bei der Bildung der Zellwand funktionsgemäß ergänzen. PBPs verfügen über zwei verschiedene Funktionen, nämlich Zuckermoleküle und kurze Proteinstücke, so genannte Peptide, zu verbinden. Der Unterschied: Das erworbene PBP2A verbindet laut Studie Peptide, PBP2 jedoch verbindet Zucker.

Das erklärt, wie PBP2 die Resistenz unterstützen kann, während es durch das Antibiotikum inaktiviert ist. Beta-Lactam-Antibiotika inaktivieren PBPs durch das Binden der peptidverbindenden Region des Proteins, daher bleibt die zuckerverbindende Region frei für die Kooperation mit den Resistenzmechanismen. Diese Forschungsergebnisse legen nahe, dass diese Region ein gutes Ziel für neue Antibiotika sein wird. Arzneimittel, die diese Aktivität blockieren, könnten gemeinsam mit Beta-Lactam-Antibiotika eingesetzt werden und so die Resistenzmechanismen außer Kraft setzen.

M. Inês Crisóstomo, Henrik Westh, Alexander Tomasz, Marilyn Chung, Duarte C. Oliveira, and Hermínia de Lencastre The evolution of methicillin resistance in Staphylococcus aureus: Similarity of genetic backgrounds in historically early methicillin- susceptible and -resistant isolates and contemporary epidemic clones Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 98, Issue 17, pp. 9865-9870, August 14, 2001

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